<abstract xmlns="http://www.w3.org/1999/xhtml">

Multicopper oxidases (MCOs) are a large family of blue copper proteins which contain from one to six copper atoms per molecule. Their catalytic centre consists of three domains which involve type I Cu, type II Cu and a pair of type III Cu’s. They include laccases, ferroxidases, ascorbate oxidase, bilirubin oxidase, laccase-like multicopper oxidases. MCOs are capable of one-electron oxidizing of aromatic as well as non-aromatic compounds with a concomitant four-electron reduction of molecular oxygen to water. These properties make them a valuable tool in various industries (e.g. food, textile, pharmaceutical) medicine or environment protection.
1. Introduction. 2. Multicopper oxidases – classification, structure and properties. 3. Identification methods of MCOs. 4. Laccases vs. others MCOs. 5. Application of multicopper oxidases. 6. Summary
</abstract>

Multicopper oxidases (MCOs) are a large family of blue copper proteins which contain from one to six copper atoms per molecule. Their catalytic centre consists of three domains which involve type I Cu, type II Cu and a pair of type III Cu’s. They include laccases, ferroxidases, ascorbate oxidase, bilirubin oxidase, laccase-like multicopper oxidases. MCOs are capable of one-electron oxidizing of aromatic as well as non-aromatic compounds with a concomitant four-electron reduction of molecular oxygen to water. These properties make them a valuable tool in various industries (e.g. food, textile, pharmaceutical) medicine or environment protection.
1. Introduction. 2. Multicopper oxidases – classification, structure and properties. 3. Identification methods of MCOs. 4. Laccases vs. others MCOs. 5. Application of multicopper oxidases. 6. Summary

Characteristics And Use Of Multicopper Oxidases Enzymes

Advancements of Microbiology

This work is licensed under the Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

<trans-abstract xml:lang="pl" xmlns="http://www.w3.org/1999/xhtml">

Wielomiedziowe oksydazy (MCO) stanowią dużą rodzinę niebieskich białek, a ich centrum katalityczne składa się z trzech domen: typu 1 Cu, typu II Cu oraz pary typu III Cu. Wśród MCO wyróżnia się lakazy, ferroksydazy, oksydazy askorbinianowe, oksydazy bilirubinowe oraz lakazopodobne wielomiedziowe oksydazy. Wielomiedziowe oksydazy katalizują reakcje utleniania aromatycznych jak i niearomatycznych związków z jednoczesną redukcją tlenu cząsteczkowego do wody. Właściwości te czynią je cennym narzędziem w wielu gałęziach przemysłu i ochronie środowiska.
1. Wprowadzenie. 2. Wielomiedziowe oksydazy – klasyfikacja, struktura i właściwości. 3. Metody identyfikacji enzymów z rodziny MCO. 4. Lakazy vs. inne MCO. <italic>5</italic>. Zastosowanie wielomiedziowych oksydaz. 6. Podsumowanie
</trans-abstract>

Wielomiedziowe oksydazy (MCO) stanowią dużą rodzinę niebieskich białek, a ich centrum katalityczne składa się z trzech domen: typu 1 Cu, typu II Cu oraz pary typu III Cu. Wśród MCO wyróżnia się lakazy, ferroksydazy, oksydazy askorbinianowe, oksydazy bilirubinowe oraz lakazopodobne wielomiedziowe oksydazy. Wielomiedziowe oksydazy katalizują reakcje utleniania aromatycznych jak i niearomatycznych związków z jednoczesną redukcją tlenu cząsteczkowego do wody. Właściwości te czynią je cennym narzędziem w wielu gałęziach przemysłu i ochronie środowiska.
1. Wprowadzenie. 2. Wielomiedziowe oksydazy – klasyfikacja, struktura i właściwości. 3. Metody identyfikacji enzymów z rodziny MCO. 4. Lakazy vs. inne MCO. 5. Zastosowanie wielomiedziowych oksydaz. 6. Podsumowanie

{"article-title":"Characteristics And Use Of Multicopper Oxidases Enzymes"}

Multicopper oxidases (MCOs) are a large family of blue copper proteins which contain from one to six copper atoms per molecule. Their catalytic centre consists...

Characteristics And Use Of Multicopper Oxidases Enzymes

Article Category: article

Data publikacji: 10 cze 2019

Zakres stron: 7 - 18

Otrzymano: 01 cze 2018

Przyjęty: 01 lis 2018

DOI: https://doi.org/10.21307/PM-2019.58.1.007

© 2019 Aleksandra Góralczyk-Bińkowska et al., published by Sciendo

This work is licensed under the Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.