<abstract xmlns="http://www.w3.org/1999/xhtml"><p>Bacterial glycoconjugates are widespread and have diverse biological functions. Multiple bacterial glycoproteins are involved in adhesion, invasion or evasion of host defense mechanisms. A range of glycosylation pathways has recently been an object of intense research. Their activity is based on the glycosyltransferases – enzymes that transfer sugar moieties directly to the acceptor protein (sequential glycosylation) or to a lipid carrier from which the glycan is transferred by an oligosaccharyltransferase onto the target protein (en-bloc glycosylation). Successful implementation of complete glycosylation systems in <italic>Escherichia coli</italic> cells resulted in rapid development of bacterial glycoengineering. Oligosaccharyltransferases are characterized by a broad substrate specificity which may be exploited to produce glycoconjugate vaccines.</p></abstract>

Bacterial glycoconjugates are widespread and have diverse biological functions. Multiple bacterial glycoproteins are involved in adhesion, invasion or evasion of host defense mechanisms. A range of glycosylation pathways has recently been an object of intense research. Their activity is based on the glycosyltransferases – enzymes that transfer sugar moieties directly to the acceptor protein (sequential glycosylation) or to a lipid carrier from which the glycan is transferred by an oligosaccharyltransferase onto the target protein (en-bloc glycosylation). Successful implementation of complete glycosylation systems in Escherichia coli cells resulted in rapid development of bacterial glycoengineering. Oligosaccharyltransferases are characterized by a broad substrate specificity which may be exploited to produce glycoconjugate vaccines.

Protein Glycosylation In Bacterial Cells And Its Potential Applications

Advancements of Microbiology

This work is licensed under the Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

<trans-abstract xml:lang="pl" xmlns="http://www.w3.org/1999/xhtml"><p>Glikokoniugaty bakteryjne są szeroko rozpowszechnione i mają różnorodne funkcje biologiczne. Przykładem są glikoproteiny, które uczestniczą w adhezji, inwazji czy unikaniu mechanizmów obronnych gospodarza. Systemy umożliwiające tę modyfikację są od niedawna obiektem intensywnych badań naukowych. Ich aktywność opiera się na działaniu glikozylotransferaz – enzymów, które przenoszą reszty cukrowe bezpośrednio na białko akceptorowe (glikozylacja sekwencyjna) lub na lipidowy nośnik, z którego glikan na docelowe białko przenosi transferaza oligosacharydowa (glikozylacja <italic>en-bloc</italic>). Wprowadzenie genów odpowiadających za glikozylację białek do komórek <italic>E. coli</italic> i uzyskanie funkcjonalnych, rekombinowanych glikoprotein, spowodowało rozwój glikoinżynierii bakteryjnej. Transferazy oligosacharydowe wykazują aktywność wobec szerokiej gamy substratów, co można wykorzystać m.in. do produkcji szczepionek polisacharydowych.</p></trans-abstract>

Glikokoniugaty bakteryjne są szeroko rozpowszechnione i mają różnorodne funkcje biologiczne. Przykładem są glikoproteiny, które uczestniczą w adhezji, inwazji czy unikaniu mechanizmów obronnych gospodarza. Systemy umożliwiające tę modyfikację są od niedawna obiektem intensywnych badań naukowych. Ich aktywność opiera się na działaniu glikozylotransferaz – enzymów, które przenoszą reszty cukrowe bezpośrednio na białko akceptorowe (glikozylacja sekwencyjna) lub na lipidowy nośnik, z którego glikan na docelowe białko przenosi transferaza oligosacharydowa (glikozylacja en-bloc). Wprowadzenie genów odpowiadających za glikozylację białek do komórek E. coli i uzyskanie funkcjonalnych, rekombinowanych glikoprotein, spowodowało rozwój glikoinżynierii bakteryjnej. Transferazy oligosacharydowe wykazują aktywność wobec szerokiej gamy substratów, co można wykorzystać m.in. do produkcji szczepionek polisacharydowych.

{"article-title":"Protein Glycosylation In Bacterial Cells And Its Potential Applications"}

Bacterial glycoconjugates are widespread and have diverse biological functions. Multiple bacterial glycoproteins are involved in adhesion, invasion or evasion...

	Enzym	Aktywność enzymu	Akceptor glikanu	Wybrane modyfikowane białka	Glikan	Piśmien-$$$nictwo
O-glikozylacja
Neisseria meningitidis	PglL	OST*	S/T (LCR)	PilE, AniA	diNAcBac- i GATDH-, >30	[64, 90]
Neisseria gonorrhoeae	PglO	OST	S	PilE, MtrC, MtrD, DsbA, HemX, CcoP	diNAcBac-	[5]
Pseudomonas aeruginosa	TfpO/TfpW	GT	S/T	PilA	α,5NβOHC₄7NFmPse,4βXyl1, 3βFucNAc	[25, 43]
Francisella tularensis	PglA	OST	S	PilA	HexNAc-Hex-Hex-HexNAc-HexN	[8]
Campylobacter jejuni	ND	ND	S/T	flagelina	Pochodne Pse5Ac7Ac i Leg5Am7Ac	[103]
Listeria monocytogenes	GmaR	GT	T	flagelina	β-GlcNAc	[98]
Helicobacter pylori	ND	ND	S/T	flagelina (FlaA, FlaB)	Pse5Ac7A, Pse5Am7A, Leg5AmNMe7A, pochodne D-Bac	[46]
Clostridium botulinum	ND	ND	S	flagelina	αLeg5GluNMe7Ac	[104]
Burkholderia cenocepacia	PglL	OST	LCR bogate w S, A, P	>23	HexNAc-HexNAc-Hex, b-Gal-(1–3)-a-GalNAc-(1–3)-b-GalNAc-	[69]
Acinetobacter baumannii	PglL	OST	S/T	PilA oraz białka o nieznanej funkcji	GlcNAc3NAcA4OAc4 (βGlcNAc-6-) αGal6β Glc3βGalNAc	[51]
Campylobacter jejuni	ND	ND	T	MOMP	Galβ1,3GalNAcβ1,4GalNAcβ1, 4GalNAcα1	[74]
Escherichia coli	Aah	GT	S/T	AIDA-I, Ag43, TibA	Hep	[9]
N-glikozylacja
Campylobacter jejuni	PglB	OST	(D/E)-X-N-Y-(S/T)	ZnuA, EptC, MreC, Cme, ok. 78 białek	GalNAc₃(Glc)GalNAc₂diNAcBac	[14, 82]
Helicobacter pullorum	PglB1	OST	N-X-(S/T)	HgpA + inne peryplazmatyczne/błonowe	HexNAc-216-217-217-HexNAc	[56]
Haemophilus influenzae	HMW₁C, HMW₂C	GT	N-X-(S/T)	HMW₁A, HMW₂A	Glc i Gal	[28, 38]

Protein Glycosylation In Bacterial Cells And Its Potential Applications

Article Category: research-article

Publié en ligne: 25 juin 2021

Pages: 137 - 149

Reçu: 01 sept. 2020

Accepté: 01 janv. 2021

DOI: https://doi.org/10.21307/PM-2021.60.2.11

Mots clés
glycoproteins, glycosylation, glycoengineering

© 2021 Agnieszka Wyszyńska et al., published by Sciendo

This work is licensed under the Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

Ryc. 1.

Ryc. 2.

Przykłady białek N- i O-glikozylowanych w mechanizmie zależnym i niezależnym od obecności transferazy oligosacharydowej

Protein Glycosylation In Bacterial Cells And Its Potential Applications

Article Category: research-article

Publié en ligne: 25 juin 2021

Pages: 137 - 149

Reçu: 01 sept. 2020

Accepté: 01 janv. 2021

DOI: https://doi.org/10.21307/PM-2021.60.2.11

Mots clésglycoproteins, glycosylation, glycoengineering

© 2021 Agnieszka Wyszyńska et al., published by Sciendo

This work is licensed under the Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

Ryc. 1.

Ryc. 2.

Przykłady białek N- i O-glikozylowanych w mechanizmie zależnym i niezależnym od obecności transferazy oligosacharydowej

Mots clés
glycoproteins, glycosylation, glycoengineering