Accesso libero

Budowa i znaczenie II systemu sekrecji białek w ekologii i patogenezie Legionella pneumophila

Agata Małek

Agata Małek

Katedra i Zakład Chemii Medycznej, Wydział Lekarsko-Dentystyczny, Uniwersytet Medyczny w LublinieLublinie, Poland
Cerca questo autore su
Sciendo|Google Scholar
Małek, Agata
, 
Bożena Kowalczyk

Bożena Kowalczyk

Katedra Genetyki i Mikrobiologii, Instytut Nauk Biologicznych, Wydział Biologii i Biotechnologii, Uniwersytet Marii Curie-Skłodowskiej w LublinieLublinie, Poland
Cerca questo autore su
Sciendo|Google Scholar
Kowalczyk, Bożena
 e 
Marta Palusińska-Szysz

Marta Palusińska-Szysz

Katedra Genetyki i Mikrobiologii, Instytut Nauk Biologicznych, Wydział Biologii i Biotechnologii, Uniwersytet Marii Curie-Skłodowskiej w LublinieLublinie, Poland
Cerca questo autore su
Sciendo|Google Scholar
Palusińska-Szysz, Marta
  
21 ott 2021
Budowa i znaczenie II systemu sekrecji białek w ekologii i patogenezie Legionella pneumophila's Cover Image
INFORMAZIONI SU QUESTO ARTICOLO
Articolo precedente
Articolo Successivo
Cita
Scarica la copertina
Categoria dell'articolo: Review
Pubblicato online: 21 ott 2021
Pagine: 584 - 598
Ricevuto: 30 nov 2020
Accettato: 15 lug 2021
DOI: https://doi.org/10.2478/ahem-2021-0034
Parole chiave
© 2021 Marta Palusińska-Szysz et al. published by Sciendo
This work is licensed under the Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

Rycina 1

Schemat funkcjonowania II systemu sekrecji L. pneumophila. Wydzielane białka zawierające sekwencję sygnalną (-xxx-N) są translokowane przez błonę wewnętrzną za pomocą głównego szlaku sekrecyjnego Sec. W peryplazmie sekwencja sygnalna zostaje uwolniona, białko ulega pofałdowaniu do struktury trzeciorzędowej, a następnie zostaje wydzielone do przestrzeni pozakomórkowej przez aparat T2SS. Komponent E systemu T2SS mający aktywność cytoplazmatycznej ATPazy wytwarza energię wymaganą do translokacji białek przez pory sekrecyjne membrany zewnętrznej (komponent D); opracowany na podstawie [6, 29, 43]
Schemat funkcjonowania II systemu sekrecji L. pneumophila. Wydzielane białka zawierające sekwencję sygnalną (-xxx-N) są translokowane przez błonę wewnętrzną za pomocą głównego szlaku sekrecyjnego Sec. W peryplazmie sekwencja sygnalna zostaje uwolniona, białko ulega pofałdowaniu do struktury trzeciorzędowej, a następnie zostaje wydzielone do przestrzeni pozakomórkowej przez aparat T2SS. Komponent E systemu T2SS mający aktywność cytoplazmatycznej ATPazy wytwarza energię wymaganą do translokacji białek przez pory sekrecyjne membrany zewnętrznej (komponent D); opracowany na podstawie [6, 29, 43]

Rycina 2

Schemat rozmieszczenia genów kodujących białka II systemu sekrecji L. pneumophila szczep 130; opracowany na podstawie [29]
Schemat rozmieszczenia genów kodujących białka II systemu sekrecji L. pneumophila szczep 130; opracowany na podstawie [29]

Substraty II systemu sekrecji L_ pneumophila

Substrat T2SS Aktywność enzymatyczna Podobieństwo do białek eukariotycznych Piśmiennictwo
AmiA amidaza [75]
CelA endoglukanaza [77]
ChiA chitynaza [75]
GamA glukoamylaza + [78]
LapA aminopeptydaza hydrolizująca Leu, Tyr, Phe, Val, Ile, Met, Asp + [76]
LapB aminopeptydaza hydrolizująca Lys i Arg + [79]
Lcl białko kolagenopodobne + [80]
LegP proteaza + [75]
LipA lipaza monoacyloglicerolowa [81]
LipB lipaza triacyloglicerolowa [81]
LirB cis-trans-izomeraza peptydylo-prolinowa [82]
Map kwaśna fosfataza wrażliwa na działanie winianu + [83]
NttA nowe białko [84]
NttB nowe białko, peptydaza z rodziny C1 [84]
NttC nowe białko [84]
NttD nowe białko [75]
NttE nowe białko [75]
NttF nowe białko [75]
NttG nowe białko, VirK-podobne [75]
PlaA lizofosfolipaza A [85]
PlaC transferaza glicerofosfolipid: cholesterol (GCAT), fosfolipaza A [87]
PlcA fosfolipaza C + [81]
PlcB fosfolipaza C + [88]
ProA metaloproteaza [75]
SrnA rybonukleaza T2 [89]
Lingua:
Inglese
Frequenza di pubblicazione:
1 volte all'anno
Argomenti della rivista:
Scienze biologiche, Biologia molecolare, Microbiologia e virologia, Medicina, Scienze medicali di base, Immunologia
Feed RSS della rivista