About this article
Article Category: Review
Published Online: Oct 21, 2021
Page range: 511 - 528
Received: Jul 26, 2020
Accepted: Apr 07, 2021
DOI: https://doi.org/10.2478/ahem-2021-0005
Keywords
© 2021 Sołtys et al., published by Sciendo
This work is licensed under the Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.
Rycina 1
![Klasyfikacja receptorów jądrowych; schemat przedstawia podział receptorów jądrowych ze względu na rodzaj wiązanego liganda. Dwie główne grupy to receptory endokrynne oraz receptory sieroce. Receptory endokrynne można podzielić na receptory steroidowe i niesteroidowe, a receptory sieroce na adoptowane i prawdziwe. W ramkach podano przykłady receptorów należących do poszczególnych grup; wg [3]](https://sciendo-parsed.s3.eu-central-1.amazonaws.com/647088b271e4585e08a9f607/j_ahem-2021-0005_fig_001.jpg?X-Amz-Algorithm=AWS4-HMAC-SHA256&X-Amz-Date=20240722T121557Z&X-Amz-SignedHeaders=host&X-Amz-Expires=18000&X-Amz-Credential=AKIA6AP2G7AKP25APDM2%2F20240722%2Feu-central-1%2Fs3%2Faws4_request&X-Amz-Signature=80f2b090dfc671566d5a57c65b5c2eadb04dc0758bcfd545f2f600c8c71d9154)
Rycina 2
![Schemat strukturalnej i funkcjonalnej organizacji RXR; A - RXR jest zbudowany z sześciu regionów oznaczonych A-F. B. Istnienie struktur wyższego rzędu oraz kryteria funkcjonalne przyczyniły się do wyróżnienia domen: domeny wiążącej DNA (DBD) i domeny wiążącej ligand (LBD). Schemat po lewej stronie przedstawia sekwencję aminokwasową DBD podtypu hRXRα, obejmującą region C oraz koniec N regionu D, tzw. C-końcowe wydłużenie (CTE). Kolorem żółtym zaznaczono reszty cysteinylowe koordynujące dwa jony cynku, a kolorem szarym reszty aminokwasowe, które wchodzą w skład dwóch α-helis. Zaznaczono również reszty obejmujące kasety P, D, T i A zaangażowane w oddziaływanie z DNA i dimeryzacje. Schemat po prawej stronie przedstawia struktury krystaliczne hRXRα LBD niezwiązanej z ligandem (PDB, 6HN6) oraz po związaniu liganda (9cRA) i koaktywatora GRIP-1 (ang. GR-interacting protein 1) (PDB, 3OAP). Obie struktury różnią się istotnie, głównie pod względem innego położenia helisy H12. C. Krótka charakterystyka funkcjonalna dla poszczególnych regionów/ domen RXR; wg [53, 54, 55, 56]](https://sciendo-parsed.s3.eu-central-1.amazonaws.com/647088b271e4585e08a9f607/j_ahem-2021-0005_fig_002.jpg?X-Amz-Algorithm=AWS4-HMAC-SHA256&X-Amz-Date=20240722T121557Z&X-Amz-SignedHeaders=host&X-Amz-Expires=17999&X-Amz-Credential=AKIA6AP2G7AKP25APDM2%2F20240722%2Feu-central-1%2Fs3%2Faws4_request&X-Amz-Signature=6fdc66040688935f9c15899be7f07fb52346a05bd318a2b7971d707886eb6e99)
Rycina 3
![Trzyetapowy mechanizm aktywacji transkrypcji z udziałem RXR; mechanizm aktywacji transkrypcji z udziałem RXR składa się z trzech etapów: represji (A), derepresji (B) i aktywacji transkrypcji (C). Represja jest zależna od apo-RXR, który oddziałuje z kompleksem korepresorów mających aktywność HDAC. Po związaniu liganda następuje etap derepresji, polegający na oddysocjowaniu kompleksu represorów i związaniu koaktywatorów o aktywność HAT. W trzecim etapie kompleks koaktywatorów oddysocjowuje, a przyłączony zostaje kompleks białek mediatorowych. Umożliwia oddziaływanie z podstawową maszynerią transkrypcyjną i aktywację docelowych genów; wg [50, 72]](https://sciendo-parsed.s3.eu-central-1.amazonaws.com/647088b271e4585e08a9f607/j_ahem-2021-0005_fig_003.jpg?X-Amz-Algorithm=AWS4-HMAC-SHA256&X-Amz-Date=20240722T121557Z&X-Amz-SignedHeaders=host&X-Amz-Expires=18000&X-Amz-Credential=AKIA6AP2G7AKP25APDM2%2F20240722%2Feu-central-1%2Fs3%2Faws4_request&X-Amz-Signature=aba6910082b36e200b2d7e94bf9d8a32149325c099deb6a3b77feb3288596b59)
Rycina 4
![Wzory strukturalne wybranych ligandów RXR, wg [6, 46]](https://sciendo-parsed.s3.eu-central-1.amazonaws.com/647088b271e4585e08a9f607/j_ahem-2021-0005_fig_004.jpg?X-Amz-Algorithm=AWS4-HMAC-SHA256&X-Amz-Date=20240722T121557Z&X-Amz-SignedHeaders=host&X-Amz-Expires=18000&X-Amz-Credential=AKIA6AP2G7AKP25APDM2%2F20240722%2Feu-central-1%2Fs3%2Faws4_request&X-Amz-Signature=69b0e4b3f88f442580afe726f693521c8896bcff1d6654faa8c23c72637c9ceb)